Modelagem molecular de proteínas: o caso de uma glucoronosiltransferase (GumK) de Gluconacetobacter diazotrophicus PAL5

Luanna Maria Filgueiras Dutra, Bruna Regina dos Santos Silva, Luc Felicianus Marie Rouws, Jean Luis Simões Araújo, Marcia Soares Vidal, José Ivo Baldani, Carlos Henrique Salvino Gadelha Meneses

Resumo


A β-1,2-glucuronosiltransferase (GumK) de Gluconacetobacter diazotrophicus é uma proteína de 41 kDa que está envolvida na biossíntese de exopolissacarídeos. GumK é o membro da família de enzimas ativadoras de glicosiltransferases e é responsável pela adição de um resíduo de ácido UDP-glucurônico para um resíduo de manosil-(alfa-1,3)-difosfopoliprenol-celobiose para produzir glucuronil-(beta-1,2)-manosil-(difosfopoliprenol-cellobiose alfa-1,3). Para compreender melhor o mecanismo de ação das glicosiltransferases bacterianas desta família, a modelagem por homologia de GumK foi executado. A estrutura tridimensional da enzima GumK foi construída usando o programa MODELLER 9v8 e validadas com o programa Procheck. Para construir o modelo de GumK, sequência semelhanças foram encontradas no Protein Data Bank quando comparada à GumK de Xanthomonas campestris. A enzima possui dois domínios Rossmann bem definidos com uma fenda catalítica entre eles, que é uma característica típica da superfamília de glicosiltransferase B. O alinhamento de sequências entre GumK e outras glicosiltransferases mostrou várias regiões conservadas incluindo o motivo presente no sítio de ligação do substrato, todos os resíduos que entram em contato com o ligante UDP são conservadas na família GT70, o que indica que, como esperado, a região de ligação com  substrato é conservada. Os dados biológicos e estruturais aqui relatados lançam luz sobre a base molecular para a seletividade nesta família de glicosiltransferases. Estas análises enfatizam o modelo tridimensional construído para GumK que representa a primeira informação estrutural para enzimas envolvidas na síntese da goma de G. diazotrophicus.


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